INVESTIGAR EN ALMERÍA

Primer escáner de una molécula que incide en el desarrollo del cáncer

  • La investigación de Ana Cámara y Julio Bacarizo equivale quitar el cascarón para descubrir el interior de una de las piezas más importantes en enfermedades como el sida, la osteoporosis y el cáncer

Un estudio desarrollado por investigadores de la Universidad de Almería ha "escaneado" la composición de una proteína (la Thr98Asp) que incide directamente en el desarrollo de enfermedades como el cáncer. Han analizado su composición para, con próximos estudios a la vuelta de la esquina, tratar de incidir directamente en su participación dentro de estas enfermedades (y buscar la forma de retenerla). Es decir, han desmenuzado a nivel atómico la composición de una proteína que puede resultar fundamental en la causa del sida, la osteoporosis o el mismo cáncer. Es algo así como dejar sin cascarón una de las piezas más importantes dentro del puzzle de una de las afecciones más graves en la actualidad. "Estamos ante un avance muy desarrollado y pormenorizado que puede desarrollar otras implicaciones a raíz de nuevos procesos. Lo que en esta investigación hemos hecho es estudiar la base de la enfermedad desde la estructura de la molécula, pero de ahí a curar el cáncer hay un tramo", explica Ana Cámara Artigas, profesora titular de Química Física de la Universidad de Almería, que ha desarrollado esta investigación junto al licenciado Julio Bacarizo, miembros del grupo de investigación sobre Estructura de Proteínas del Plan Andaluz de Investigación.

Es un paso más en el estudio de los principios básicos de estas afecciones. Es la primera resolución atómica realizada en el Sincrotrón ALBA de Barcelona . Aun así, hay que llevar a cabo un estudio más profundo para que el resultado de este análisis termine siendo efectivo y pueda tener implicaciones en estas enfermedades. "La relevancia de esta investigación reside en el hallazgo de modificaciones en la proteína que podrían estar relacionadas con el comportamiento anómalo que registraría esa proteína en ciertas enfermedades", agrega

La investigadora explica que "los dominios SH3 se encuentran en numerosas proteínas, en diversa cantidad y combinaciones". Estos dominios SH3 están relacionados con la desregulación de las vías de señalización durante el desarrollo del cáncer y también se asocian con otras patologías como el sida la osteoporosis y otros procesos inflamatorios. "El hecho de llegar a resolver estas estructuras a nivel atómico permite un análisis detallado de su función y características", agrega. La línea de luz BL13-XALOC, dedicada a la cristalografía macromolecular, ha ayudado a los investigadores Bacarizo y Cámara-Artigas a medir los cristales de estas estructuras a resolución atómica (0.98 Å). Para recopilar los datos mediante difracción de rayos X se utilizó el detector Pilatus. Estas estructuras han sido depositadas en el Banco de Datos de Proteínas (PDB, en sus siglas en inglés) y la investigación ha sido publicada en Acta Crystallographica Section D (Atomic resolution structures of the c-Src SH3 domain in complex with two high-affinity peptides from classes I and II).

El grupo de investigación que ha desarrollado este trabajo está especializado en la cristalización de proteínas y la determinación de sus estructuras mediante la técnica de difracción de Rayos X, con una experiencia de más de diez años en la determinación estructural de proteínas de origen diverso.Su investigación se centra, actualmente, en el estudio estructural de varios dominios modulares, entre los que se encuentran los dominios SH3, WW, PDZ o EVH. Las interacciones entre dominios modulares de reconocimiento de secuencias ricas en prolina (MRP) y sus ligandos son esenciales para el correcto funcionamiento celular. La implicación de estas interacciones en el desarrollo de numerosas patologías humanas hace de estos dominios atractivas dianas para el diseño de inhibidores específicos de sus interacciones terapéuticas con gran potencial.

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